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Los péptidos

La unión de aminoácidos conduce a la formación de péptidos. Cada uno de los aminoácidos que lo componen se denomina residuo y según sea su número distinguimos:

  • Oligopéptidos: aquellos que poseen un número pequeño de residuos, desde 2 hasta 30 o 50, aproximadamente. Entre ellos se encuentran los dipéptidos, los tripéptidos, los tetrapéptidos…
  • Polipéptidos: son aquellos que poseen un mayor número de residuos.

Independiente del número de aminoácidos que se unan, tiene dos extremos diferentes. Por convenio, el grupo amino terminal del primer aminoácido se sitúa en el extremo izquierdo, y el grupo carboxilo terminal del último aminoácido corresponde al extremo derecho del péptido:

proteinas-12-peprtido

Existe un gran número de péptidos y oligopéptidos que realizan importantes funciones:

  • Vasopresina (hormona antidiurética, ADH), que estimula la retención de agua en el riñón e incrementa la presión sanguínea para facilitar el flujo sanguíneo en el riñón.
  • Oxitocina, nonapéptido estimulador de la contracción del musculo liso uterino en el parto y en la glándula mamaria durante la lactancia.
  • Insulina, hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros, encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática, el glucagón, cuya estructura es también polipeptídica.

proteinas-13-insulina

  • Neutrotransmisores, como las encefalinas: leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y metionin-encefalina (YGGFM). La acción de las drogas opiáceas (morfina, heroína, etc.) se debe a su parecido estructural con estos péptidos.
  • Glutatión (GSH), molécula reductora gracias a un -SH libre. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares: evita la oxidación permanente de la hemoglobina y otras proteínas o el efecto oxidante de algunos fármacos y tóxicos que podrían oxidar proteínas de manera irreversible.
  • Antibióticos, como la valinomicina, un decapéptido que potencia el transporte de iones a través de las membranas.
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El enlace peptídico

La unión entre aminoácidos se establece mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.

proteinas-08-enlace-peptidico

Este enlace presenta unas características especiales de gran importancia para la estructura de las proteínas:

  • Es un enlace covalente más corto que otros enlaces C–N, lo que se explica por las diferencias de electronegatividades y a su resonancia:

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  • El enlace C–N carácter parcial de doble enlace, con una longitud de 1´32 Å, intermedia entre el enlace sencillo (1’49 Å) y doble (1’27 Å). Su geometría se parece a la de una hibridación sp2Por tanto, el enlace peptídico no puede girar libremente

proteinas-10-giro-enlace-peptidico

  • Los cuatro átomos del grupo peptídico y los dos átomos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.

proteinas-plano-enlace-peptidico

El enlace peptídico es, por tanto, un enlace plano y rígidoimpone una serie de restricciones que afectarán a la conformación que adoptará cada proteína.

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Los aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades monoméricas fundamentales de las proteínas. Como su propio nombre indica, se caracterizan por poseer un grupo amino (–NH2) y un grupo carboxilo (–COOH) en la misma molécula:

proteinas-02-aminoacido-general

El carbono al que van unidos los grupos carboxilo y amino se llama carbono α. Las otras dos valencias de dicho carbono se saturan con un hidrógeno y con un grupo variable denominado radical, diferente en cada aminoácido.

Isomería de los aminoácidos

El carbono α es un carbono asimétrico, con dos posibilidades: isómeros L y D, según sea la posición del grupo amino (a la izquierda o a la derecha).

proteinas-04-isomeria

Estas dos configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros, ya que son imágenes especulares no superponibles (recuerda lo que vimos para los monosacáridos). Todos los aminoácidos proteicos son isómeros L. En el laboratorio son posibles las síntesis de aminoácidos en las que se obtienen mezclas racémicas, con cantidades iguales de ambos isómeros.

Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos también presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de polarización de la luz hacia la derecha o hacia la izquierda. En el primer caso se los denomina dextrógiros (+) y en el segundo caso levógiros (–).  La actividad óptica es independiente de su configuración D o L.

Punto Isoeléctrico

El grupo amino tiene carácter básico y el grupo carboxilo es ácido, por lo que los aminoácidos son compuestos anfóteros, pudiendo ceder o captar protones del medio.

Del valor del pH depende la ionización de los grupos amino y carboxilo. A pH ácido el grupo amino se carga positivamente y a pH básico el grupo carboxílico se encuentra cargado negativamente. El valor del pH en el que el aminoácido se encuentra cargado tanto positiva como negativamente se denomina punto isoeléctrico (y su valor de pH es el pI), y las moléculas así cargadas se llaman zwitteriones.

proteinas-03-zwitteron

Clasificación de los aminoácidos

En la composición de las proteínas entran a formar parte 20 aminoácidos diferentes que se diferencian en la naturaleza de su cadena lateral.

Si poseen una cadena lateral apolar muestran un marcado carácter hidrofóbico, por lo que se situarán en la parte interior de las proteínas solubles, evitando el medio acuoso. Son los siguientes:

proteinas-05-aminoacidos-apolares

Si por el contrario poseen una cadena lateral polar, pero sin carga, poseerán carácter hidrofílico e inetraccionarán con el medio acusoso favoreciendo la solubilidad de la proteína. Son éstos:

proteinas-06-aminoacidos-polares-sin-carga

Si la cadena lateral presenta carga, serán ácidos (cargados negativamente) o básicos (cargados positivamente):

proteinas-07-aminoacidos-polares-carga

Además de los aminoácidos citados anteriormente se conocen cerca de l50 aminoácidos no proteicos, encontrados en las células de forma libre o combinada.

Aminoácidos esenciales

De los 20 aminoácidos proteicos citados anteriormente los seres autótrofos son capaces de sintetizarlos todos, pero los seres heterótrofos no y deben incorporar algunos a través de la dieta. Éstos son los que se conocen como aminoácidos esenciales y en el caso de los seres humanos son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

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Las proteínas

Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por la polimerización de aminoácidos, unidos mediante enlace peptídico. El número de aminoácidos varía de una proteína a otra pero todas poseen un elevado peso molecular.

Según sea la estructura de la proteína distinguimos:

proteinas-01-fibrosas-globulares

  • Proteínas fibrosas (escleroproteínas), caracterizadas por una estructura filamentosa y por ser insolubles en agua. Básicamente tienen función estructural.
  • Proteínas globulares (esferoproteínas), que poseen un estructura más o menos esférica y son solubles en medios acuosos. Realizan funciones más complejas y son las principales responsables de la actividad biológica de la célula.

Atendiendo a su composición, las podemos clasificar en:

  • Holoproteínas: formadas exclusivamente por aminoácidos.
  • Heteroproteínas: formadas por una parte proteica (apoproteína) y otra porción no proteica de naturaleza diversa (grupo prostético). Así, en las glucoproteínas el grupo prostético es un glúcido, las lipoproteínas están asociadas a un lípido, las hemoproteínas contienen un grupo hemo o las metaloproteínas están unidas a un centro metálico.

Una de las características más importantes de las proteínas es su especificidad. Las proteínas son específicas de cada especie y dentro de cada especie también lo son para cada individuo. Esto es debido a que la secuencia de aminoácidos de cada proteína está codificada en la información genética, aunque existen proteínas homólogas cuya estructura y función son similares en diferentes especies. Además, se caracterizan por su especificidad de función, ya que cada proteína presenta una estructura característica que está estrechamente relacionada con la función que desempeña.

Funciones de las proteínas

Debido a la gran variedad de proteínas existentes desempeñan multitud de funciones distintas:

  • Función de sostén o soporte, sobre todo las proteínas fibrosas. Forman parte del tejido conectivo (colágeno); de la dermis, las uñas o el pelo (queratina); de los tendones y ligamentos (elastina); o a nivel celular en los microtúbulos del citoesqueleto (tubulina) o en los cromosomas (histonas).
  • Forman parte de la estructura de las membranas plasmáticas y actúan como receptores de hormonas o neurotransmisores, regulan el paso de de sustancias a través de la membrana e intervienen en procesos de reconocimiento celular.
  • Función de transporte o almacenamiento de muchos iones y moléculas, como el hierro (transferrina y ferritina), el oxígeno (hemoglobina y mioglobina), los ácidos grasos (seroalbúminas) o el colesterol (lipoproteínas).
  • Función catalítica, pues constituyen la estructura de la mayoría de las enzimas que catalizan las reacciones metabólicas.
  • Función contráctil, ya que intervienen en la contracción muscular (actina y miosina), así como en el movimiento de cilios y flagelos.
  • Función defensiva, como anticuerpos (inmunoglobulinas) o participando en el proceso de coagulación (trombina y fibrinógeno).
  • Función hormonal, pues muchas hormonas son proteínas (como la insulina que regula la concentración de azúcar en sangre).
  • Función energética, ya que los aminoácidos pueden ser metabolizados para proporcionar energía, aunque su importancia es menor que la de los glúcidos y lípidos.
  • Función homeostática, pues contribuyen a mantener el equilibrio del medio interno, además de colaborar en el mantenimiento del pH.
  • Fuente de aminoácidos, como las proteínas de la leche (caseína) para los lactantes, o las del huevo (ovoalbúminas) para el desarrollo del embrión.